Fosfolipaza A2

Iz Wikipedije, slobodne enciklopedije
Idi na navigaciju Idi na pretragu
Fosfolipaza A2
Identifikatori
EC broj 3.1.1.4
CAS broj 9001-84-7
IntEnz IntEnz view
BRENDA BRENDA entry
ExPASy NiceZyme view
KEGG KEGG entry
MetaCyc metabolic pathway
PRIAM profile
PDB structures
Fosfolipaza A2
1poc.png
Ee venom fosfolipaza A2 sPLA2.
Identifikatori
Simbol Phospholip_A2_1
Pfam PF00068
InterPro IPR001211
PROSITE PDOC00109
SKOP 1bbc
OPM familija 90
OPM protein 1g4i

Fosfolipaze A2 (PLA2, EC 3.1.1.4, lecitinaza A, fosfatidaza, fosfatidolipaza, fosfolipaza A) su enzimi koji odvajaju masne kiseline sa drugog atoma ugljenika glicerola. Sistematsko ime je fosfatidilholin 2-acilhidrolaza.[1][2][3][4][5][6] Ovaj enzim katalizuje sledeću hemijsku reakciju

fosfatidilholin + H2O 1-acilglicerofosfoholin + karboksilat

Ove fosfolipaze specifično prepoznaju sn-2 acilnu vezu fosfolipida i katalitički hidrolizuju vezu oslobađajući arahidonsku kiselinu i lizofosfolipide. Nakon naknadne modifikacije ciklooksigenazama, arahidonska kiselina postaje eikozanoid. Eikozanoidi obuhvataju prostaglandine i leukotriene, koji se kategorizuju kao inflamatorni posrednici.[7]

PLA2 je široko rasprostranjena u životinjskim tkivima. Ona je prisutna kod insekata i u zmijskom venomu.[8] Venom zmija i insekata se ulgavnom sastoji od melitina, koji je PLA2 stimulant. Usled povećanog prisustva i aktivnosti PLA2 nakon uboda zmije ili insekta, dolazi do disproporcionalnog oslobađanja arahidonska kiselina iz fosfolipidnih membrana. Rezultat toga je inflamacija i bol.[9] Takođe postoji i prokariotska fosfolipaza A2.

Ostali tipovi fosfolipaza su fosfolipaza A1, fosfolipaza B, fosfolipaza C, i fosfolipaza D.[10]

Izoezimi[uredi - уреди | uredi izvor]

Izoenzimi ljudske fosfolipaze A2 su:

Proteinski domen fosfolipaze A2 sadrži i:

Reference[uredi - уреди | uredi izvor]

  1. ↑ Doery, H.M. and Pearson, J.E. (1961). "Haemolysins in venoms of Australian snakes. Observations on the haemolysins of the venoms of some Australian snakes and the separation of phospholipase A from the venom of Pseudechis porphyriacus". Biochem. J. 78: 820–827. PMID 13723433. 
  2. ↑ Fraenkel-Conrat, H. and Fraenkel-Conrat, J. (1950). "Inactivation of crotoxin by group-specific reagents". Biochim. Biophys. Acta 5: 98–104. PMID 15433984. 
  3. ↑ Hanahan, D.J., Brockerhoff, H. and Barron, E.J. (1960). "The site of attack of phospholipase (lecithinase) A on lecithin: a re-evaluation. Position of fatty acids on lecithins and triglycerides". J. Biol. Chem. 235: 1917–1923. PMID 14399412. 
  4. ↑ Moore, J.H. and Williams, D.L. (1964). "Some observations on the specificity of phospholipase A". Biochim. Biophys. Acta 84: 41–54. PMID 14124755. 
  5. ↑ Saito, K. and Hanahan, D.J. (1962). "A study of the purification and properties of the phospholipase A of Crotalus adamanteus venom". Biochemistry 1: 521–532. PMID 14496116. 
  6. ↑ van den Bosch, H. (1980). "Intracellular phospholipases A". Biochim. Biophys. Acta 604: 191–246. PMID 6252969. 
  7. ↑ Dennis EA (May 1994). "Diversity of group types, regulation, and function of phospholipase A2". J. Biol. Chem. 269 (18): 13057–60. PMID 8175726. 
  8. ↑ Nicolas JP, Lin Y, Lambeau G, Ghomashchi F, Lazdunski M, Gelb MH (March 1997). "Localization of structural elements of bee venom phospholipase A2 involved in N-type receptor binding and neurotoxicity". J. Biol. Chem. 272 (11): 7173–81. PMID 9054413. doi:10.1074/jbc.272.11.7173. 
  9. ↑ Argiolas A, Pisano JJ (November 1983). "Facilitation of phospholipase A2 activity by mastoparans, a new class of mast cell degranulating peptides from wasp venom" (PDF). J. Biol. Chem. 258 (22): 13697–702. PMID 6643447. 
  10. ↑ Cox, Michael; Nelson, David R.; Lehninger, Albert L (2005). Lehninger principles of biochemistry (4th izd.). San Francisco: W.H. Freeman. ISBN 0-7167-4339-6. 

Literatura[uredi - уреди | uredi izvor]

Spoljašnje veze[uredi - уреди | uredi izvor]


Dobavljeno iz "https://sh.wikipedia.org/w/index.php?title=Fosfolipaza_A2&oldid=4988082"