Metionin – razlika između verzija
m r2.7.1) (robot Dodaje: bg:Метионин |
m r2.7.3) (robot Dodaje: ku:Mêtîonîn; kozmetičke promjene |
||
Red 14: | Red 14: | ||
| CASNo = 59-51-8 |
| CASNo = 59-51-8 |
||
| CASNo_Ref = {{cascite}} |
| CASNo_Ref = {{cascite}} |
||
| CASOther = <br/>63-68-3 (<small>L</small>-isomer)<br/>348-67-4 (<small>D</small>-isomer) <!-- Also CAS verified --> |
| CASOther = <br />63-68-3 (<small>L</small>-isomer)<br />348-67-4 (<small>D</small>-isomer) <!-- Also CAS verified --> |
||
| EC-number = 200-432-1 |
| EC-number = 200-432-1 |
||
| ChemSpiderID = 853 |
| ChemSpiderID = 853 |
||
Red 29: | Red 29: | ||
| Appearance = Beli kristalni prah |
| Appearance = Beli kristalni prah |
||
| Density = 1.340 g/cm<sup>3</sup> |
| Density = 1.340 g/cm<sup>3</sup> |
||
| MeltingPt = 281 |
| MeltingPt = 281 °C (razlaže se) |
||
| Solubility = Soluble |
| Solubility = Soluble |
||
| pKa = 2,16 i 9,08 |
| pKa = 2,16 i 9,08 |
||
Red 79: | Red 79: | ||
S-adenozil-homocistein se [[hidroliza|hidrolizom]] razlaže na [[adenozin]] i [[homocistein]]. |
S-adenozil-homocistein se [[hidroliza|hidrolizom]] razlaže na [[adenozin]] i [[homocistein]]. |
||
*Homocistein iz prethodne reakcije se sjedinjuje sa [[serin]]om u [[cistation]], pod uticajem enzima [[cistation sintetaza]]. Cistation se uz dejstvo enzima [[cistationaza]] razlaže na homoserin i [[cistein]]. Na taj način se iz metionin sintetišu i druge tioaminske aminokiseline: cistein i cistin. |
*Homocistein iz prethodne reakcije se sjedinjuje sa [[serin]]om u [[cistation]], pod uticajem enzima [[cistation sintetaza]]. Cistation se uz dejstvo enzima [[cistationaza]] razlaže na homoserin i [[cistein]]. Na taj način se iz metionin sintetišu i druge tioaminske aminokiseline: cistein i cistin. |
||
*Homoserin iz prethodne reakcije se dezaminuje do [[α-ketobuterna kiselina|α-ketobuterne kiseline]] pre čemu se još oslobađa i molekul vode i [[vodoniksulfid |
*Homoserin iz prethodne reakcije se dezaminuje do [[α-ketobuterna kiselina|α-ketobuterne kiseline]] pre čemu se još oslobađa i molekul vode i [[vodoniksulfid]]a. Daljim metabolizmom α-ketobuterne kiseline se dobija [[propionil koenzim A]], koji dekarboksilacijom daje [[metilmalonil koenzima A]]. Pod dejstvom enzima [[metilmalonil koenzim A dismutaza]] ovo jedinjenje prelazi u [[sukscinil koenzim A]], iz koga se može sintetisati [[glukoza]]. Zato je metionin glikogena aminokiselina. |
||
== Literatura == |
== Literatura == |
||
Red 117: | Red 117: | ||
[[kk:Метионин]] |
[[kk:Метионин]] |
||
[[ko:메티오닌]] |
[[ko:메티오닌]] |
||
[[ku:Mêtîonîn]] |
|||
[[lb:Methionin]] |
[[lb:Methionin]] |
||
[[lt:Metioninas]] |
[[lt:Metioninas]] |
Verzija na datum 3 juli 2012 u 23:47
Metionin | |||
---|---|---|---|
IUPAC ime |
| ||
Drugi nazivi | 2-amino-4-(methylthio)butanoic acid | ||
Identifikacija | |||
Abrevijacija | Met, M | ||
CAS registarski broj | 59-51-8 , 63-68-3 (L-isomer) 348-67-4 (D-isomer) | ||
PubChem[1][2] | 876 | ||
ChemSpider[3] | 853 | ||
EC-broj | 200-432-1 | ||
MeSH | |||
ATC code | V03 ,QA05 , QG04 | ||
Jmol-3D slike | Slika 1 | ||
| |||
| |||
Svojstva | |||
Molekulska formula | C5H11NO2S | ||
Molarna masa | 149.21 g mol−1 | ||
Agregatno stanje | Beli kristalni prah | ||
Gustina | 1.340 g/cm3 | ||
Tačka topljenja |
281 °C (razlaže se) | ||
Rastvorljivost u vodi | Soluble | ||
pKa | 2,16 i 9,08 | ||
Izoelektrična tačka | 5,74 | ||
Ukoliko nije drugačije napomenuto, podaci se odnose na standardno stanje (25 °C, 100 kPa) materijala | |||
Infobox references |
Metionin ili α-amino γ-metil tiobuterna kiselina je esencijalna aminokiselina. Zajedno sa cisteinom i cistinom spada i u tioaminske kiseline (aminokiseline koje u svom molekulu sadrže sumpor). Metionin učestvuje u sintezi proteina, transmetilacionim reakcijama i sintezi aminokiselina cistein i cistin.[4][5]
Sinteza
Ne može se sintetisati u organizmu već se mora uneti putem hrane. Ima ga u voću, mesu, povrću, posebno u spanaću, siru, lešnicima, pistaćima, pasulju, ribi.
Značaj i metabolizam
- U transmetilacionim reakcijama metionin služi kao donator metil grupe, koja se može preneti na neki akceptor (primalac), što igra važnu ulogu u sintezi nekih biološki važnih jedinjenja: adrenalina, kreatina, anserina, sarkozina, betaina, karnitina, holina, poliamina itd. U svojoj strukturi metionin poseduje metil grupu koja je vezana za sumpor, koja se u ovakvim reakcijama lako može preneti na neki drugi molekul. U reakcijama transmetilacije se metionin mora prvo aktivirati vezivanjem za ATP, pri čemu se adenozin vezuje za metionin i nastaje S-adenozil-metionin (engl. SAM) ili aktivni metionin. Ova aktivacija se obavlja pod uticajem enzima S-adenozin-metionin transferaze. Iz aktivnog metionina se metil grupa može vrlo lako preneti na amino ili hidroksilnu grupu primaoca.
U tabeli su prikazane značajnije transmetilacione reakcije.
Donator metil grupe | Primalac metil grupe | Proizvod reakcije |
S-adenozil-metionin | guanidosirćetna kiselina | kreatin |
S-adenozil-metionin | noradrenalin | adrenalin |
S-adenozil-metionin | karnozin | anserin |
S-adenozil-metionin | lizin | karnitin |
S-adenozil-metionin | etanolamin | holin |
Odvajanjem metil grupe od S-adenozil-metionina nastaje S-adenozil homocistein. S-adenozil-homocistein se hidrolizom razlaže na adenozin i homocistein.
- Homocistein iz prethodne reakcije se sjedinjuje sa serinom u cistation, pod uticajem enzima cistation sintetaza. Cistation se uz dejstvo enzima cistationaza razlaže na homoserin i cistein. Na taj način se iz metionin sintetišu i druge tioaminske aminokiseline: cistein i cistin.
- Homoserin iz prethodne reakcije se dezaminuje do α-ketobuterne kiseline pre čemu se još oslobađa i molekul vode i vodoniksulfida. Daljim metabolizmom α-ketobuterne kiseline se dobija propionil koenzim A, koji dekarboksilacijom daje metilmalonil koenzima A. Pod dejstvom enzima metilmalonil koenzim A dismutaza ovo jedinjenje prelazi u sukscinil koenzim A, iz koga se može sintetisati glukoza. Zato je metionin glikogena aminokiselina.
Literatura
- ↑ Li Q, Cheng T, Wang Y, Bryant SH (2010). „PubChem as a public resource for drug discovery.”. Drug Discov Today 15 (23-24): 1052-7. DOI:10.1016/j.drudis.2010.10.003. PMID 20970519.
- ↑ Evan E. Bolton, Yanli Wang, Paul A. Thiessen, Stephen H. Bryant (2008). „Chapter 12 PubChem: Integrated Platform of Small Molecules and Biological Activities”. Annual Reports in Computational Chemistry 4: 217-241. DOI:10.1016/S1574-1400(08)00012-1.
- ↑ Hettne KM, Williams AJ, van Mulligen EM, Kleinjans J, Tkachenko V, Kors JA. (2010). „Automatic vs. manual curation of a multi-source chemical dictionary: the impact on text mining”. J Cheminform 2 (1): 3. DOI:10.1186/1758-2946-2-3. PMID 20331846.
- ↑ Darinka Koraćević, Gordana Bjelaković, Vidosava Đorđević. Biohemija. savremena administracija. ISBN 86-387-0622-7.
- ↑ David L. Nelson, Michael M. Cox (2005). Principles of Biochemistry (4th izd.). New York: W. H. Freeman. ISBN 0-7167-4339-6.
Eksterni linkovi
- Bionet škola
- Wikimedia Commons ima još multimedijalnih datoteka vezanih za: Metionin
- Computational Chemistry Wiki