Poliprolinski heliks

Iz Wikipedije, slobodne enciklopedije
Idi na navigaciju Idi na pretragu

Proteini se organizuju u levogiri poliprolinski II heliks (PPII, poli-Pro II) kada uzastopni ostaci aminokiselina grade strukturu sa centralnim diedarskim uglovima (φ,ψ) od približno (-75°,150°) i imaju trans-izomere na peptidnim vezama. Slično tome, kompaktniji, desnogiri poliprolinski I heliks (PPI, poli-Pro I) se dobija kada se uzastopni ostaci rasporede u prostoru pod (φ,ψ) centralnim diedarskim uglovima od (-75°, 160°) približno sa cis-izomerima na peptidnoj vezi. Od 20 najčešće zastupljenih aminokiselina, jedino prolin može da gradi cis-izomer na peptidnoj vezi. Sterni i elektronski faktori favorizuju trans-izomer u većini ostalih peptidnih veza. Takođe, u peptidnim vezama u kojima je prolin zamenjen nekom drugom N-supstituisanom aminokiselinom (kao što je sarkozin), vrlo lako dolazi do formiranja cis-izomera.[1]

Poliprolinski II heliks[uredi - уреди | uredi izvor]

Pogled odozgo na poliprolinski II heliks sa 20 aminokiselinskih ostataka, prikazujući simetriju trećeg reda

PPII heliks se definiše (φ,ψ) centralnim diedarskim uglovima od približno (-75°, 150°) i trans izomerom na peptidnoj vezi. Rotacioni ugao Ω po ostatku bilo kog polipeptidnog heliksa sa trans-izomerima se dobija pomoću jednačine

Zamenom poli-ProII diedarskih uglova (φ,ψ) u ovu jednačinu, dobija se skoro tačna vrednost Ω = -120°, što pokazuje da je PPII heliks levogiri (pošto je Ω negativno), sa tri aminokiselinska ostatka po punom krugu (360°/120° = 3). Produženje lanca po ostatku je približno 3,1 Å. Ova struktura je donekle slična onoj usvojenoj za fibrozni protein kolagen, koji je građen prvenstveno od prolina, hidroksiprolina i glicina. PPII heliksi su posebno vezane pomoću SH3 grupa. Ovo vezivanje je značajno za mnoge međusobne interakcije između proteina, kao i interakcije grupa unutar jednog proteinskog lanca.

Bočni pogled na poliprolinski II heliks, pokazujući otvorenost i odsustvo vodoničnih veza

PPII heliks je relativno otvoren i nema unutrašnjih vodoničnih veza, za razliku od drugih, uobičajenih heliksnih sekundarnih struktura: alfa heliksa, njemu sličnih 310- i π-heliksa, kao i β-heliksa. Amidni azotovi i kiseonikovi atomi su previše udaljeni (približno 3,8 Å) i neodgovarajuće usmereni za vodoničnu vezu. Pored toga, kod prolina su ovi atomi akceptori protona vodonične veze; nema donora protona zbog cikličnog bočnog lanca.

Centralni diedarski uglovi PPII heliksa (-75°, 150°) se često uočavaju kod proteina, čak i kad prolin nije prisutan. Ramahandranov dijagram je veoma popunjen u PPII oblasti, slično oblasti beta ravni oko (-135°, 135°). Na primer, PPII centralni diedarski uglovi se često uočavaju u okretima, najčešće u prvom ostatku tipa II beta okreta. „Slika u ogledalu” PPII centralnih diedarskih uglova (75°, -150°) se retko viđa osim kod polimera sa ahiralnom aminokiselinom glicinom. Analogan poli-ProII heliks kod poli glicina se zove poli-GliII heliks.

Poliprolinski I heliks[uredi - уреди | uredi izvor]

Pogled sa strane na poli-Pro I heliks, prikazujući njegovu kompaktnost

Poli-Pro I heliks je gušći od PPII heliksa zbog postojanja cis-izomera na peptidnim vezama. Takođe, ređe se javlja u prirodi od PPII konformacije zbog termodinamički višeg energetskog stanja cis-izomera u odnosu na trans-varijantu. Tipični diedarski uglovi (-75°, 160°) su bliski, ali ne i identični onima kod PPII heliksa. PPI je desnogiri heliks sa gušćim namotajima od skoro 3,3 aminokiselinskih ostatka po punom krugu (za razliku od PPII sa 3 aminokiselinskih ostataka). Produženje PPI lanca po ostatku je, razumljivo, manje i približno iznosi 1,9 Å. Ponovo nema vodoničnih veza unutar poli-ProI heliksa, zato što nema donora protona vodonične veze i zato što u amidni azot i kiseonik previše udaljeni (oko 3,8 Å) i nepravilno su orijentisani.

Pogled odozgo na poli-Pro I heliks, sa 20 aminokiselinskih ostataka, prikazujući ne-celi broj aminokiselinskih ostataka po okretu

Strukturna svojstva[uredi - уреди | uredi izvor]

Poli-Pro heliksi su stabilni i kruti, uprkos nedostatku unutrašnjih vodoničnih veza i koriste se kao „molekulski lenjir” u biofizičkim eksperimentima, npr. pri kalibrisanju rastojanja izmerenih pomoću „FRET” metode (metoda prenosa energije fosforescentnom rezonancom). Prelazi između PPII i PPI heliksa su spori, zbog visoke energije aktivacije X-Pro cis-trans-izomerizacije (Ea ≈ 20 kkal/mol). Ipak, prelaz se može katalizovati specifičnim izomerazama, koje se nazivaju prolilske izomeraze ili PPlaze.

Izvori[uredi - уреди | uredi izvor]

  1. Adzhubei AA and Sternberg MJE (1993). "Left-handed Polyproline II Helices Commonly Occur in Globular Proteins". J. Mol. Biol. 229: 472–493.