Membranski protein
Membranski protein je proteinski molekul koji je vezan za membranu ćelije ili organele.[1] Više od polovine svih proteina interaguje sa membranama.
Biološke membrane se sastoje od fosfolipidnih dvoslojeva i mnogobrojnih proteina koji vrše vitalne biološke funkcije. Strukturni proteini su vezani za mikrofilamente citoskeletona koji obezbeđuju stabilnost ćelije. Ćelijski adhezioni molekuli omogućavaju ćelijama da se međusobno identifikuju i da interaguju. Takvi proteini, na primer, učestvuju u imunskom responsu. Membranski enzimi proizvode raznovrsne supstance koje su esencijalne za ćelijsku funkciju. Membranski receptori služe kao veza između ćelijske unutrašnje i spoljašnje sredine. Konačno, transportni proteini imaju važnu ulogu u održavanju koncentracije jona. Postoje dve forme transportnih proteina: prenosni protein i kanalni proteini. Proteini prenosa koriste energiju oslobođenu razlaganjem ATP-a da omoguće aktivni transport i jonsku razmenu. Te procesi osiguravaju ulaz korisnih supstanci u ćeliju, i ispumpavanje toksičnih supstanci iz ćelije.
Glavne kategorije[uredi | uredi kod]
Integralni membranski proteini[uredi | uredi kod]
Integralni membranski proteini su permanentno vezani za membranu. Oni se mogu definisati kao proteini za koje je neophodan detergent (poput SDS ili Triton X-100) ili neki drugi nepolarni rastvarač da bi se uklonili. Oni mogu biti klasifikovani na osnovu njihove pozicije u dvosloju:
- Transmembranski proteini premoštavaju membranu. Transmembranski regioni proteina su bilo beta-barelni ili alfa-heliksni. Alfa-heliksni domeni su prisutni u svim tipovima bioloških membrana uključujući spoljašnje membrane. Beta-bareli su nađeni samo u spoljašnjim membranama Gram-negativnih bakterija, lipid-bogatih ćelijskih zidova nekoliko Gram-pozitivnih bakterija, i spoljašnjih membrana mitohondrija hloroplasta.
- Integralni monotopni proteini su permanentno vezani za membranu sa samo jedne strane.
Periferni membranski proteini[uredi | uredi kod]
Periferni membranski proteini su privremeno vezani za bilo lipidni dvosloj ili za integralne proteine kombinacijom hidrofobnih, elektrostatičkih, i drugih nekovalentnih interakcija. Periferni proteini se disociraju nakon tretmana sa polarnim reagensima, poput rastvora sa povišenim pH ili visokim koncentracijama soli.
Integralni i periferni proteini mogu da budu post-translaciono modifikovani, sa dodatkom masnih kiselina ili prenil lanaca, ili GPI (glikozilfosfatidil-inozitol), koji mogu da budu ankerisani u lipidnom dvosloju.
Polipeptidni toksini[uredi | uredi kod]
Klasifikacija membranskih proteina u integralne i periferne ne obuhvata neke polipeptidne toksine, kao što je kolicin A ili alfa-hemolizin, i pojedine proteine koji učestvuju u apoptozi. Ti proteini su rastvorni u vodi, ali mogu da se agregiraju i ireverzibilno vežu za lipidni dvoslog i formiraju alfa-heliksne ili beta-barelne transmembranske kanale. Jedna alternativna klasifikacija je da se podele svi membranski proteini u integralne i amfitropske.[2] Amfitropski su proteini koji postoje u dva alternativna stanja: rastvornom u vodi i vezanom za lipidni dvosloj, dok se integralni proteini mogu naći samo u za-membranu-vezanom stanju. Kategorija amfitropskih proteina obuhvata u vodi rastvorne kanal-formirajuće polipeptidne toksine, koji se ireverzibilno vezuju za membrane, ali isključuje periferne proteine koji interaguju sa drugim membranskim proteinima umesto lipidnog dvosloja.
Intracelularna lokalizacija[uredi | uredi kod]
Proteini su are specifično vezani za razne tipove bioloških membrana.[3]
Vidi još[uredi | uredi kod]
- Integralni membranski proteini
- Transmembranski proteini
- Periferni membranski proteini
- Jonska pumpa (biologija)
- Proteini prenosnici
- Jonski kanal
- Receptor (biohemija)
- G protein spregnuti receptori)
Reference[uredi | uredi kod]
- ↑ Donald Voet, Judith G. Voet (2005). Biochemistry (3 izd.). Wiley. ISBN 978-0-471-19350-0.
- ↑ Johnson JE, Cornell RB (1999). „Amphitropic proteins: regulation by reversible membrane interactions (review)”. Mol. Membr. Biol. 16 (3): 217–35. DOI:10.1080/096876899294544. PMID 10503244.
- ↑ „Classification of membrane proteins with known 3D structure to different membrane types”.
Literatura[uredi | uredi kod]
- Tamm, Lukas K. (2005). Protein-Lipid Interactions: From Membrane Domains to Cellular Networks. Chichester: John Wiley & Sons.
- Popot JL, Engelman DM (2000). „Helical membrane protein folding, stability, and evolution”. Annu. Rev. Biochem. 69: 881–922. DOI:10.1146/annurev.biochem.69.1.881. PMID 10966478.[mrtav link]
- Bowie JU (December 2005). „Solving the membrane protein folding problem”. Nature 438 (7068): 581–9. DOI:10.1038/nature04395. PMID 16319877.
- Cho W, Stahelin RV (2005). „Membrane-protein interactions in cell signaling and membrane trafficking”. Annu Rev Biophys Biomol Struct 34: 119–51. DOI:10.1146/annurev.biophys.33.110502.133337. PMID 15869386.[mrtav link]
- Goñi FM (2002). „Non-permanent proteins in membranes: when proteins come as visitors (Review)”. Mol. Membr. Biol. 19 (4): 237–45. DOI:10.1080/0968768021000035078. PMID 12512770.
- Johnson JE, Cornell RB (1999). „Amphitropic proteins: regulation by reversible membrane interactions (review)”. Mol. Membr. Biol. 16 (3): 217–35. PMID 10503244.
- Seaton B.A. and Roberts M.F. (1996). „Peripheral membrane proteins.”. u: K. Mertz and B.Roux. Biological Membranes. Birkhauser Boston. str. 355-403.
- Dürr UH, Waskell L, Ramamoorthy A (December 2007). „The cytochromes P450 and b5 and their reductases--promising targets for structural studies by advanced solid-state NMR spectroscopy”. Biochim. Biophys. Acta 1768 (12): 3235–59. DOI:10.1016/j.bbamem.2007.08.007. PMID 17945183.