Kanalni rodopsini
Kanalni rodopsini su potfamilija opsinskih proteina koji funkcionišu kao svetlošću-kontrolisani jonski kanali.[1] Oni služe kao senzorni fotoreceptori kod unicelularnih zelenih algi, koji kontrolišu fototaksu, i.e. kretanje u responsu na svetlost. Kad su izraženi u ćelijama drugih organizama, oni omogućavaju korišćenje svetlosti za kontrolu intracelularne kiselosti, priliva kalcijuma, električne pobudljivosti, i drugih ćelijskih procesa. Tri kanalna rodopsina su poznata: kanalni rodopsin-1 (ChR1), kanalni rodopsin-2 (ChR2), i Volvox kanalni rodopsin (VChR1). Svi poznati kanalni rodopsini su nespecifični katjonski kanali, koji provode H+, Na+, K+, i Ca2+ jone.
Džordž Nagel i njegovi saradnici su otkrili 2002. godine da je kanalni rodopsin-1 iz zelene alge Chlamydomonas reinhardtii svetlošću aktivirani jonski kanal.[2] Kanalni rodopsin-2, koji je takođe bio izolovan iz Chlamydomonas reinhardtii, je otkrila Deiserotova grupa 2005. On je ušao u široku upotrebu u neuronauci[1][3] od tad. U poređenju sa ChR1, dužina provodljivog stanja je dvostruko duža kod ChR2. Posledica toga su duže stacionarne struje, i sporija kinetika.[4]
VChR1, koji ima crveno-pomerenu apsorpcije, je otriven kod multićelijskih algi Volvox.[5]
Strukturno, kanalni rodopsini su retinilidenski proteini. Oni su sedam-transmembranski proteini poput rodopsina, i sadrže svetlošću-izomerizući hromofor sve-trans-retinal (aldehidni derivat vitamina A). Retinalni hromofor je kovalentno za protein putem protonasane Šifove baze. Dok su 7-transmembranski proteini većinom G protein spregnuti receptori koji otvaraju druge jonske kanale indirektno putem sekundarnih glasnika (npr. oni su metabotropni), kanalni rodopsini direktno formiraju jonske kanale (i.e. oni su jonotropni).[1] To omogućava izuzetno brzu i robustanu ćelijsku depolarizaciju, i korisno je za bioinžinjerske i neuronaučne primene, kao što je fotostimulacija.
- ↑ 1,0 1,1 1,2 Nagel G, Szellas T, Huhn W, et al. (November 25, 2003). „Channelrhodopsin-2, a directly light-gated cation-selective membrane channel”. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 100 (24): 13940–5. DOI:10.1073/pnas.1936192100. PMC 283525. PMID 14615590.
- ↑ Nagel G, Ollig D, Fuhrmann M, et al. (2002-06-28). „Channelrhodopsin-1: a light-gated proton channel in green algae”. Science 296 (5577): 2395–8. DOI:10.1126/science.1072068. PMID 12089443.
- ↑ Boyden, E. S., Zhang, F., Bamberg, E., Nagel, G., and Deisseroth, K. (2005). „Millisecond-timescale, genetically-targeted optical control of neural activity”. Nature Neuroscience 8 (9): 1263–1268. DOI:10.1038/nn1525. PMID 16116447.
- ↑ Berthold P, Tsunoda SP, Ernst OPet al. (2008). „Channelrhodopsin-1 initiates phototaxis and photophobic responses in chlamydomonas by immediate light-induced depolarization”. Plant Cell 20 (6): 1665–77. DOI:10.1105/tpc.108.057919. PMC 2483371. PMID 18552201.
- ↑ Zhang F, Prigge M, Beyrière F, et al. (2008-04-23). „Red-shifted optogenetic excitation: a tool for fast neural control derived from Volvox carteri”. Nat. Neurosci. 11 (6): 631–3. DOI:10.1038/nn.2120. PMC 2692303. PMID 18432196.
- Arenkiel BR, Peca J, Davison IG, et al. (April 2007). „In vivo light-induced activation of neural circuitry in transgenic mice expressing channelrhodopsin-2”. Neuron 54 (2): 205–18. DOI:10.1016/j.neuron.2007.03.005. PMID 17442243.
- Bi A, Cui J, Ma YP, et al. (April 2006). „Ectopic expression of a microbial-type rhodopsin restores visual responses in mice with photoreceptor degeneration”. Neuron 50 (1): 23–33. DOI:10.1016/j.neuron.2006.02.026. PMC 1459045. PMID 16600853.