Leucinski zatvarač – razlika između verzija

Izvor: Wikipedija
Prijeđi na navigaciju Prijeđi na pretragu
Uklonjeni sadržaj Dodani sadržaj
Nova stranica: thumb|„Pogled od gore“, ili dijagram [[heliksni točak|heliksnog točka, leucinskog zatvarača, gde '''d''' označava leucin|aminokis...
 
Nema sažetka izmjene
Red 18: Red 18:
[[Kategorija:Proteinski strukturni motivi]]
[[Kategorija:Proteinski strukturni motivi]]
[[Kategorija:DNK vezujuće supstance]]
[[Kategorija:DNK vezujuće supstance]]

[[de:Leucin-Zipper]]
[[en:Leucine zipper]]
[[es:Cremallera de leucina]]
[[ja:ロイシンジッパー]]
[[ru:Leйcinovaя zastёžka-molniя]]
[[sl:Levcinska zadrga]]

Verzija na datum 16 maj 2014 u 21:23

„Pogled od gore“, ili dijagram heliksnog točka, leucinskog zatvarača, gde d označava aminokiselinu leucin, razmeštenu sa drugim aminokiselinama na dva paralelna alfa heliksa.

Leucinski zatvarač (leucinski patentni zatvarač, leucinske makaze)[1] je čest trodimenzioni strukturni motiv proteina. Ovi motivi se obično sreću kao deo DNK-vezujućeg domena kod raznih transkripcionih faktora, i stoga učestvuju u regulaciji ekspresije gena. Leucinski zatvarači su prisutni kod eukariotskih i prokariotskih regulatornih proteina, mada su oni prvenstveno svojstveni za eukariote.

Leucinksi zatvarač je super-sekundarna struktura koja funkcioniše kao dimerizacioni domen, i njeno prisustvo generiše adhezione sile između paralelnih alfa heliksa.[2] Leucinski zatvarač se sastoji od više leucinskih ostataka na aproksimativno 7-ostataka dugim intervalima, čime se formira amfipatični alfa heliks sa hidrofobinim regionom duž jedne strane. Taj hidrofobni region omogućava dimerizaciju, ili zatvaranje motiva. Hidrofobni leucinski region je apsolutno neophodan za DNK vezivanje.

Reference

  1. David M. Glick, ur. (1997). „Leucine scissors”. Glossary of Biochemistry and Molecular Biology (Revised izd.). London: Portland Press. 
  2. Landschulz WH, Johnson PF, McKnight SL (24. 06. 1988.). „The leucine zipper: a hypothetical structure common to a new class of DNA-binding proteins”. Science 240 (4860): 1759–1764. DOI:10.1126/science.3289117. PMID 3289117. 

Spoljašnje veze