15-hidroksiprostaglandin dehidrogenaza (NAD+)
| 15-hidroksiprostaglandin dehidrogenaza (NAD+) | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| |||||||||
| Dimer 15-hidroksiprostaglandin dehidrogenaze (NAD-ovisna) (čovjek) | |||||||||
| Identifikatori | |||||||||
| EC broj | 1.1.1.141 | ||||||||
| CAS broj | 9030-87-9 | ||||||||
| IntEnz | IntEnz view | ||||||||
| BRENDA | BRENDA entry | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme view | ||||||||
| KEGG | KEGG entry | ||||||||
| MetaCyc | metabolic pathway | ||||||||
| PRIAM | profile | ||||||||
| PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum | ||||||||
| |||||||||
15-hidroksiprostaglandin dehidrogenaza (NAD+) (EC 1.1.1.141, NAD+-zavisna 15-hidroksiprostaglandinska dehidrogenaza (tp I), PGDH, 11alfa,15-dihidroksi-9-oksoprost-13-enoat:NAD+ 15-oksidoreduktaza, 15-OH-PGDH, 15-hidroksiprostaglandin dehidrogenaza, 15-hidroksiprostanoinska dehidrogenaza, NAD+-specifična 15-hidroksiprostaglandinska dehidrogenaza, prostaglandinska dehidrogenaza, (5Z,13E)-(15S)-11alfa,15-dihidroksi-9-oksoprost-13-enoat:NAD+ 15-oksidoreduktaza) je enzim sa sistematskim imenom (5Z,13E,15S)-11alfa,15-dihidroksi-9-oksoprost-5,13-dienoat:NAD+ 15-oksidoreduktaza.[1][2][3][4] Ovaj enzim katalizuje sledeću hemijsku reakciju
- (5Z,13E,15S)-11alfa,15-dihidroksi-9-oksoprost-5,13-dienoat + NAD+ (5Z,13E)-11alfa-hidroksi-9,15-dioksoprost-5,13-dienoat + NADH + H+
15-Hidroksiprostaglandin dehidrogenaza deluje na prostaglandin E2, F2alfa i B1, i nije aktivna na prostaglandinu D2, cf. EC 1.1.1.196, 15-hidroksiprostaglandin-D dehidrogenaza (NADP+) i EC 1.1.1.197, 15-hidroksiprostaglandin dehidrogenaza (NADP+).
- ↑ Änggaard, E. and Samuelsson, B. (1996). „Purification and properties of a 15-hydroxyprostaglandin dehydrogenase from swine lung”. Prostaglandins 25: 293-300.
- ↑ Braithwaite, S.S. and Jarabak, J. (1975). „Studies on a 15-hydroxyprostaglandin dehydrogenase from human placenta. Purification and partial characterization”. J. Biol. Chem. 250: 2315-2318. PMID 1117007.
- ↑ Lee, S.-C. and Levine, L. (1975). „Prostaglandin metabolism. II. Identification of two 15-hydroxyprostaglandin dehydrogenase types”. J. Biol. Chem. 250: 548-552. PMID 234431.
- ↑ Lee, S.-C., Pong, S.-S., Katzen, D., Wu, K.-Y. and Levine, L. (1975). „Distribution of prostaglandin E 9-ketoreductase and types I and II 15-hydroxyprostaglandin dehydrogenase in swine kidney medulla and cortex”. Biochemistry 14: 142-145. PMID 803247.
- Nicholas C. Price, Lewis Stevens (1999). Fundamentals of Enzymology: The Cell and Molecular Biology of Catalytic Proteins (Third izd.). USA: Oxford University Press. ISBN 019850229X.
- Eric J. Toone (2006). Advances in Enzymology and Related Areas of Molecular Biology, Protein Evolution (Volume 75 izd.). Wiley-Interscience. ISBN 0471205036.
- Branden C, Tooze J.. Introduction to Protein Structure. New York, NY: Garland Publishing. ISBN: 0-8153-2305-0.
- Irwin H. Segel. Enzyme Kinetics: Behavior and Analysis of Rapid Equilibrium and Steady-State Enzyme Systems (Book 44 izd.). Wiley Classics Library. ISBN 0471303097.
- Robert A. Copeland (2013). Evaluation of Enzyme Inhibitors in Drug Discovery: A Guide for Medicinal Chemists and Pharmacologists (2nd izd.). Wiley-Interscience. ISBN 111848813X.
- Gerhard Michal, Dietmar Schomburg (2012). Biochemical Pathways: An Atlas of Biochemistry and Molecular Biology (2nd izd.). Wiley. ISBN 0470146842.