Amin oksidaza (sadrži flavin)
| Amin oksidaza (sadrži flavin) | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| |||||||||
| Dimer MAO B (čovjek) | |||||||||
| Identifikatori | |||||||||
| EC broj | 1.4.3.4 | ||||||||
| CAS broj | 9001-66-5 | ||||||||
| IntEnz | IntEnz view | ||||||||
| BRENDA | BRENDA entry | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme view | ||||||||
| KEGG | KEGG entry | ||||||||
| MetaCyc | metabolic pathway | ||||||||
| PRIAM | profile | ||||||||
| PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum | ||||||||
| |||||||||
Amin oksidaza (sadrži flavin) (EC 1.4.3.4, adrenalinska oksidaza, adrenalin oksidaza, amino oksidaza (nespecifična), amino oksidaza (flavin-containing), amin:kiseonik oksidoreduktaza (deaminacija), epinefrin oksidaza, MAO, MAO A, MAO B, MAO-A, MAO-B, monoaminska oksidaza A, monoaminska oksidaza B, monoamin:O2 oksidoreduktaza (deaminacija), poliaminska oksidaza (nespecifična), serotoninska deaminaza, spermidinska oksidaza (nespecifična), sperminska oksidaza (nespecifična), tiraminaza, tiraminska oksidaza) je enzim sa sistematskim imenom amin:kiseonik oksidoreduktaza (deaminacija).[1][2][3][4][5][6][7][8] Ovaj enzim katalizuje sledeću hemijsku reakciju
- RCH2NHR' + H2O + O2 RCHO + R'NH2 +H2O2
Ovaj flavoprotein sa mitohondrijske spoljašnje membrane katalizuje oksidativnu deaminaciju neurotransmitera i biogenih amina. On deluje na primarne amine, kao i na pojedine sekundarne i tercijarne amine. On se razlikuje od EC 1.4.3.21, primarno-aminske oksidaze je može da oksuduje sekundarne i tercijarne amine, ali ne i metilamin. Enzim inhibiraju acetilenska jedinjenja, kao što su hlorgilin, 1-deprenil i pargilin.
- ↑ Blaschko, H. (1963). „Amine oxidase”. u: Boyer, P.D., Lardy, H. and Myrbäck, K.. The Enzymes. 8 (2nd izd.). New York: Academic Press. str. 337-351.
- ↑ Dostert, P.L., Strolin Benedetti, M. and Tipton, K.F. (1989). „Interactions of monoamine oxidase with substrates and inhibitors”. Med. Res. Rev. 9: 45-89. PMID 2644497.
- ↑ Edmondson, D.E., Mattevi, A., Binda, C., Li, M. and Hubálek, F. (2004). „Structure and mechanism of monoamine oxidase”. Curr. Med. Chem. 11: 1983-1993. PMID 15279562.
- ↑ Shih, J.C. and Chen, K. (2004). „Regulation of MAO-A and MAO-B gene expression”. Curr. Med. Chem. 11: 1995-2005. PMID 15279563.
- ↑ Tipton, K.F., Boyce, S., O'Sullivan, J., Davey, G.P. and Healy, J. (2004). „Monoamine oxidases: certainties and uncertainties”. Curr. Med. Chem. 11: 1965-1982. PMID 15279561.
- ↑ De Colibus, L., Li, M., Binda, C., Lustig, A., Edmondson, D.E. and Mattevi, A. (2005). „Three-dimensional structure of human monoamine oxidase A (MAO A): relation to the structures of rat MAO A and human MAO B”. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 102: 12684-12689. PMID 16129825.
- ↑ Youdim, M.B., Edmondson, D. and Tipton, K.F. (2006). „The therapeutic potential of monoamine oxidase inhibitors”. Nat. Rev. Neurosci. 7: 295-309. PMID 16552415.
- ↑ Youdim, M.B. and Bakhle, Y.S. (2006). „Monoamine oxidase: isoforms and inhibitors in Parkinson′s disease and depressive illness”. Br. J. Pharmacol. 147 Suppl. 1: S287-S296. PMID 16402116.
- Nicholas C. Price, Lewis Stevens (1999). Fundamentals of Enzymology: The Cell and Molecular Biology of Catalytic Proteins (Third izd.). USA: Oxford University Press. ISBN 019850229X.
- Eric J. Toone (2006). Advances in Enzymology and Related Areas of Molecular Biology, Protein Evolution (Volume 75 izd.). Wiley-Interscience. ISBN 0471205036.
- Branden C, Tooze J.. Introduction to Protein Structure. New York, NY: Garland Publishing. ISBN: 0-8153-2305-0.
- Irwin H. Segel. Enzyme Kinetics: Behavior and Analysis of Rapid Equilibrium and Steady-State Enzyme Systems (Book 44 izd.). Wiley Classics Library. ISBN 0471303097.
- Robert A. Copeland (2013). Evaluation of Enzyme Inhibitors in Drug Discovery: A Guide for Medicinal Chemists and Pharmacologists (2nd izd.). Wiley-Interscience. ISBN 111848813X.
- Gerhard Michal, Dietmar Schomburg (2012). Biochemical Pathways: An Atlas of Biochemistry and Molecular Biology (2nd izd.). Wiley. ISBN 0470146842.