Fosfoglicerat dehidrogenaza
| Fosfoglicerat dehidrogenaza | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identifikatori | |||||||||
| EC broj | 1.1.1.95 | ||||||||
| CAS broj | 9075-29-0 | ||||||||
| IntEnz | IntEnz view | ||||||||
| BRENDA | BRENDA entry | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme view | ||||||||
| KEGG | KEGG entry | ||||||||
| MetaCyc | metabolic pathway | ||||||||
| PRIAM | profile | ||||||||
| PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum | ||||||||
| |||||||||
Fosfoglicerat dehidrogenaza (EC 1.1.1.95, D-3-fosfoglicerat:NAD+ oksidoreduktaza, alfa-fosfogliceratna dehidrogenaza, 3-fosfogliceratna dehidrogenaza, 3-fosfoglicerna kiselina dehidrogenaza, D-3-fosfogliceratna dehidrogenaza, glicerat 3-fosfat dehidrogenaza, glicerat-1,3-fosfatna dehidrogenaza, fosfogliceratna oksidoreduktaza, fosfoglicerna kiselina dehidrogenaza, SerA, 3-fosfoglicerat:NAD+ 2-oksidoreduktaza, SerA 3PG dehidrogenaza, 3PHP reduktaza, alfaKG reduktaza, D-HGA, L-HGA) je enzim sa sistematskim imenom 3-fosfo-D-glicerat:NAD+ 2-oksidoreduktaza.[1][2][3][4] Ovaj enzim katalizuje sledeću hemijsku reakciju
- (1) 3-fosfo-D-glicerat + NAD+ 3-fosfonooksipiruvat + NADH + H+
(2) 2-hidroksiglutarat + NAD+ 2-oksoglutarat + NADH + H+
Ovaj enzim katalizuje prvi korak fosfoserinskog puta u serinskoj biosintezi kod Escherichia coli. Reakcija se odvija predominantno u reverznom smeru. Inhibiraju je serin i glicin. Fosfogliceratna dehidrogenaza je neobična po tome što takođe deluje kao D- i L-2-hidroksiglutaratna dehidrogenaza (pri čemu je D-forma bolji supstrat), i kao 2-oksoglutaratna reduktaza. Pretpostavlja se da ćelijska koncentracija 2-oksoglutarata može da reguliše serinsku biosintezu i jednougljenični metabolizam direktno putem modulacije aktivnosti ovog enzima.
Reference[uredi | uredi kod]
- ↑ Sugimoto, E. and Pizer, L.I. (1968). „The mechanism of end product inhibition of serine biosynthesis. I. Purification and kinetics of phosphoglycerate dehydrogenase”. J. Biol. Chem. 243: 2081-1089. PMID 4384871.
- ↑ Pizer, L.I. (1963). „The pathway and control of serine biosynthesis in Escherichia coli”. J. Biol. Chem. 238: 3934-3944. PMID 14086727.
- ↑ Zhao, G. and Winkler, M.E. (1996). „A novel α-ketoglutarate reductase activity of the serA-encoded 3-phosphoglycerate dehydrogenase of Escherichia coli K-12 and its possible implications for human 2-hydroxyglutaric aciduria”. J. Bacteriol. 178: 232-239. PMID 8550422.
- ↑ Schuller, D.J., Grant, G.A. and Banaszak, L.J. (1995). „The allosteric ligand site in the Vmax-type cooperative enzyme phosphoglycerate dehydrogenase”. Nat. Struct. Biol. 2: 69-76. PMID 7719856.
Literatura[uredi | uredi kod]
- Nicholas C. Price, Lewis Stevens (1999). Fundamentals of Enzymology: The Cell and Molecular Biology of Catalytic Proteins (Third izd.). USA: Oxford University Press. ISBN 019850229X.
- Eric J. Toone (2006). Advances in Enzymology and Related Areas of Molecular Biology, Protein Evolution (Volume 75 izd.). Wiley-Interscience. ISBN 0471205036.
- Branden C, Tooze J.. Introduction to Protein Structure. New York, NY: Garland Publishing. ISBN: 0-8153-2305-0.
- Irwin H. Segel. Enzyme Kinetics: Behavior and Analysis of Rapid Equilibrium and Steady-State Enzyme Systems (Book 44 izd.). Wiley Classics Library. ISBN 0471303097.
- Robert A. Copeland (2013). Evaluation of Enzyme Inhibitors in Drug Discovery: A Guide for Medicinal Chemists and Pharmacologists (2nd izd.). Wiley-Interscience. ISBN 111848813X.
- Gerhard Michal, Dietmar Schomburg (2012). Biochemical Pathways: An Atlas of Biochemistry and Molecular Biology (2nd izd.). Wiley. ISBN 0470146842.