Angiotenzin konvertujući enzim

Izvor: Wikipedia
Peptidilna dipeptidaza A
Identifikatori
EC broj 3.4.15.1
CAS broj 9015-82-1
IntEnz IntEnz view
BRENDA BRENDA entry
ExPASy NiceZyme view
KEGG KEGG entry
MetaCyc metabolic pathway
PRIAM profile
PDB structures
edit
Angiotensin I konvertujući enzim (peptidil-dipeptidaza A) 1
Dostupne strukture
1o86, 1o8a, 1uze, 1uzf, 2c6f, 2c6n, 2iul, 2iux, 2oc2
Identifikatori
Simboli ACE; ACE1; CD143; DCP; DCP1; MGC26566
Vanjski ID OMIM106180 MGI87874 HomoloGene37351 GeneCards: ACE Gene
Pregled RNK izražavanja
PBB GE ACE 209749 s at tn.png
podaci
Ortolozi
Vrsta Čovek Miš
Entrez 1636 11421
Ensembl ENSG00000159640 ENSMUSG00000020681
UniProt P12821 Q3TU20
RefSeq (mRNA) NM_000789 NM_009598
RefSeq (protein) NP_000780 NP_033728
Lokacija (UCSC) Chr 17:
58.91 - 58.94 Mb
Chr 11:
105.78 - 105.81 Mb
PubMed pretraga [1] [2]

Angiotenzin konvertujući enzim (EC 3.4.15.1, dipeptidilna karboksipeptidaza I, peptidaza P, dipeptidna hidrolaza, peptidilna dipeptidaza, angiotenzin konvertujući enzim, kininaza II, angiotenzin I-konvertujući enzim, karboksikatepsin, dipeptidilna karboksipeptidaza, peptidilna dipeptidaza I, peptidilna-dipeptidna hidrolaza, peptidilnadipeptidna hidrolaza, endotelna ćelijska peptidilna dipeptidaza, ACE, peptidilna dipeptidaza-4, PDH, peptidilna dipeptidna hidrolaza, DCP),[1][2][3][4][5] predstavlja peptidazu koja je od velikog značaja za regulaciju krvnog pritiska.[6]

Delovanje[uredi - уреди]

Ovaj enzim katalizuje sledeću hemijsku reakciju

Odvajanje C-terminalnog dipeptida, oligopeptid--Xaa-Yaa, kad Xaa nije Pro, i Yaa nije Asp niti Glu. Enzim konvertuje angiotensin I u angiotensin II, čime se povećava vazokonstriktorsko dejstvo. Enzim ne deluje na angiotenzin II. ACE indirektno povećava krvni pritisak, pošto utiče na vazokonstrikciju (sužavanje krvnih sudova).[7][8] Zbog toga se sredstva, takozvani AKE-inhibitori, koriste za lečenje arterijske hipertenzije.

Ovaj od Cl- jona zavisni, cinkov glikoprotein je generalno vezan za membranu.

Izvori[uredi - уреди]

  1. Soubrier, F., Alhenc-Gelas, F., Hubert, C., Allegrini, J., John, M., Tregear, G. and Corvol, P. (1988). "Two putative active centers in human angiotensin I-converting enzyme revealed by molecular cloning". Proc. Natl. Acad. Sci. USA 85: 9386–9390. PMID 2849100. 
  2. Ehlers, M.R.W., Fox, E.A., Strydom, D.J. and Riordan, J.F. (1989). "Molecular cloning of human testicular angiotensin-converting enzyme: the testis enzyme is identical to the C-terminal half of endothelial angiotensin-converting enzyme". Proc. Natl. Acad. Sci. USA 86: 7741–7745. PMID 2554286. 
  3. Wei, L., Clauser, E., Alhenc-Gelas, F. and Corvol, P. (1992). "The two homologous domains of human angiotensin I-converting enzyme interact differently with competitive inhibitors". J. Biol. Chem. 267: 13398–13405. PMID 1320019. 
  4. Corvol, P., Williams, T.A. and Soubrier, F. (1995). "Peptidyl dipeptidase A: angiotensin I-converting enzyme". Methods Enzymol. 248: 283–305. PMID 7674927. 
  5. David L. Nelson, Michael M. Cox (2005). Principles of Biochemistry (4th izd.). New York: W. H. Freeman. ISBN 0-7167-4339-6. http://www.whfreeman.com/newcatalog.aspx?disc=Biochemistry&course=Introduction%2bto%2bBiochemistry&isbn=071677108X&detail=toc. 
  6. Keith Parker; Laurence Brunton; Goodman, Louis Sanford; Lazo, John S.; Gilman, Alfred (2006). Goodman & Gilman's The Pharmacological Basis of Therapeutics (11 izd.). New York: McGraw-Hill. ISBN 0-07-142280-3. http://books.mcgraw-hill.com/medical/goodmanandgilman/. 
  7. Arthur C. Guyton John E. Hall (1999). Medicinska fiziologija. Beograd: Savremena administracija. ISBN 638705999. 
  8. Darinka Koraćević, Gordana Bjelaković, Vidosava Đorđević. Biohemija. Savremena administracija. ISBN 86-387-0622-7. 

Literatura[uredi - уреди]

Vanjske veze[uredi - уреди]


Star of life.svg Molimo Vas, obratite pažnju na važno upozorenje u vezi tema o zdravlju (medicini).