Izocitrat dehidrogenaza (NADP+)

Izvor: Wikipedia
Izocitrat dehidrogenaza (NADP+)
Identifikatori
EC broj 1.1.1.42
CAS broj 9028-48-2
IntEnz IntEnz view
BRENDA BRENDA entry
ExPASy NiceZyme view
KEGG KEGG entry
MetaCyc metabolic pathway
PRIAM profile
PDB structures

Izocitrat dehidrogenaza (NADP+) (EC 1.1.1.42, oksalosukcinatna dekarboksilaza, oksalsukcinska dekarboksilaza, izocitratna (NADP) dehidrogenaza, izocitratna (nikotinamid adenin dinukleotid fosfat) dehidrogenaza, NADP-specifična izocitratna dehidrogenaza, NADP-vezana izocitratna dehidrogenaza, NADP-zavisna izocitratna dehidrogenaza, NADP isocitratna dehidrogenaza, izocitratna dehidrogenaza (NADP zavisna), NADP-zavisna isocitratna dehidrogenaza, trifosfopiridin nukleotid vezana izocitratna dehidrogenaza - oksalosukcinatna karboksilaza, NADP+-vezana izocitratna dehidrogenaza, NADP+-ICDH, NADP+-IDH, IDP, IDP1, IDP2, IDP3) je enzim sa sistematskim imenom izocitrat:NADP+ oksidoreduktaza (dekarboksilacija).[1][2][3][4][5][6][7][8][9] Ovaj enzim katalizuje sledeću hemijsku reakciju

izocitrat + NADP+ \rightleftharpoons 2-oksoglutarat + CO2 + NADPH + H+ (overall reakcija)
(1a) izocitrat + NADP+ \rightleftharpoons oksalosukcinat + NADPH + H+
(1b) oksalosukcinat \rightleftharpoons 2-oksoglutarat + CO2

Za aktivaciju su neophodni Mn2+ ili Mg2+. Za razliku od EC 1.1.1.41, izocitratne dehidrogenaze (NAD+), ovaj enzim može da koristiti oksalosukcinat kao supstrat. Kod eukariota, izocitrat dehidrogenaza postoji u dve forme: enzim vezan za NAD+ koji je prisutan samo u mitohondrijama i ispoljava alosterna svojstva, i nealosterni, NADP+-vezani enzim koji je prisutan u mitohondrijama i u citoplazmi. Enzimi pojedinih vrsta takođe mogu da koriste NAD+, ali funkcionišu znatno sporije.

Reference[uredi - уреди]

  1. Agosin, M.U. and Weinbach, E.C. (1956). "Partial purification and characterization of the isocitric dehydrogenase from Trypanosoma cruzi". Biochim. Biophys. Acta 21: 117–126. PMID 13363868. 
  2. Moyle, J. and Dixon, M. (1956). "Purification of the isocitrate enzyme (triphosphopyridine nucleotide-linked isocitrate dehydrogenase-oxalosuccinate carboxylase)". Biochem. J. 63: 548–552. PMID 13355848. 
  3. Plaut, G.W.E. (1963). "Isocitrate dehydrogenases". u: Boyer, P.D., Lardy, H. and Myrbäck, K.. The Enzymes. 7 (2nd izd.). New York: Academic Press. str. 105-126. 
  4. Siebert, G., Dubuc, J., Warner, R.C. and Plaut, G.W.E. (1957). "The preparation of isocitrate dehydrogenase from mammalian heart". J. Biol. Chem. 226: 965–975. PMID 13438885. 
  5. Vickery, H.B. (1962). "A suggested new nomenclature for the isomers of isocitric acid". J. Biol. Chem. 237: 1739–1741. PMID 13925783. 
  6. Camacho, M.L., Brown, R.A., Bonete, M.J., Danson, M.J. and Hough, D.W. (1995). "Isocitrate dehydrogenases from Haloferax volcanii and Sulfolobus solfataricus: enzyme purification, characterisation and N-terminal sequence". FEMS Microbiol. Lett. 134: 85–90. PMID 8593959. 
  7. Steen, I.H., Lien, T. and Birkeland, N.-K. (1997). "Biochemical and phylogenetic characterization of isocitrate dehydrogenase from a hyperthermophilic archaeon, Archaeoglobus fulgidus". Arch. Microbiol. 168: 412–420. PMID 9325430. 
  8. Koh, H.J., Lee, S.M., Son, B.G., Lee, S.H., Ryoo, Z.Y., Chang, K.T., Park, J.W., Park, D.C., Song, B.J., Veech, R.L., Song, H. and Huh, T.L. (2004). "Cytosolic NADP+-dependent isocitrate dehydrogenase plays a key role in lipid metabolism". J. Biol. Chem. 279: 39968–39974. PMID 15254034. 
  9. Ceccarelli, C., Grodsky, N.B., Ariyaratne, N., Colman, R.F. and Bahnson, B.J. (2002). "Crystal structure of porcine mitochondrial NADP+-dependent isocitrate dehydrogenase complexed with Mn2+ and isocitrate. Insights into the enzyme mechanism". J. Biol. Chem. 277: 43454–43462. PMID 12207025. 

Literatura[uredi - уреди]

Spoljašnje veze[uredi - уреди]