Hemoglobin

Izvor: Wikipedia
Struktura hemoglobina
Hem

Hemoglobin je respiratorni pigment (protein) koji se nalazi u eritrocitima. Pripada klasi heteroproteina kod koga ulogu apoproteina igra molekul globina, dok je prostetična grupa predstavljena hem grupom.

Sinteza i vrste hemoglobina[uredi - уреди]

Sinteza hemoglobina počinje u proeritroblastima i nastavlja se sve do stadijuma retikulocita, a odvija se kroz pet faza:

  • sukcinil-CoA, formiran u Krebsovom ciklusu, se veže sa glicinom pri čemu nastaje molekul pirola;
  • četiri molekula pirola se udružuju formirajući protoporfirin IX;
  • protoporfirin IX se kombinuje sa gvožđem (Fe2+) pri čemu nastaje hem;
  • hem reaguje sa globinom (koji se sastoji od četiri peptidna lanca) dajući hemoglobinski lanac (α, β, γ ili δ u zavisnosti od aminokiselinskog sastava globina);
  • četiri hemoglobinska lanca se zatim udružuju i formiraju hemoglobin.

Hemoglobin je član porodice metaloproteina, u okviru koje pripada grupi hemoproteina. Postoji nekoliko vrsta hemoglobina u zavisnosti od tipa hemoglobinskih lanaca, koji ga čine. Najveći deo hemoglobina odraslog čoveka (95-98%) čini hemoglobin A ili adultni hemoglobin (2 α i 2 β lanca), a mogu se naći i hemoglobin A2 (2 α i 2 δ lanca) ili fetalni hemoglobin (2 α i 2 γ lanca), ali u manjim količinama.

Pošto svaki molekul hemoglobina ima četiri atoma gvožđa, za njega se vezuju 4 molekula (8 atoma) kiseonika.

Uloga u organizmu[uredi - уреди]

Glavna osobina hemoglobina jeste njegova sposobnost da se labavo i reverzibilno vezuje sa kiseonikom putem tzv. koordinativnih veza. Litar krvi sadrži 140-160g hemoglobina, a svaki gram vezuje oko 1,34ml kiseonika. Kada je parcijalni pritisak O2 visok (kao u plućima) on se vezuje za hemoglobin (koji

Sigmoidna kriva

postaje oksihemoglobin), a kada je nizak (kao u tkivima) O2 se oslobađa. Sigmoidna kriva (kriva disocijacije oksihemoglobina) pokazuje upravo kako se menja saturacija hemoglobina u zavisnosti od parcijalnog pritiska kiseonika. U arterijskoj krvi saturacija hemoglobina obično iznosi oko 96%, a u venskoj krvi 75%.

Svaki litar krvi normalno transportuje oko 50ml kiseonika tkivima, međutim za vreme aktivnosti ova vrednost se uvećava i do tri puta (s obzirom da se povećava i minutni volumen srca za 6-7 puta, količina kiseonika isporučena tkivima za vreme aktivnosti se povećava 20 puta).

Procenat hemoglobina (krvi) koji otpušta kiseonik prilikom prolaska kroz tkiva naziva se koeficijent iskorištenja (utilizacije) i u normalnim okolnostima iznosi 25% (75-80% za vreme aktivnosti).

Osim toga, hemoglobin deluje i kao "pufer za tkivni kiseonik", tj. omogućava relativno malu promenu parcijalnog pritiska kiseonika u tkivima pri velikim promenama pritiska u spoljašnjoj sredini, odnosno plućnim alveolama.

Postoje brojni faktori koji utiču na vezivanje ili otpuštanje kiseonika za hemoglobin. Faktori koji pomeraju krivu disocijacije oksihemoglobina udesno (odnosno olakšavaju otpuštanje kiseonika) su: pad pH vrednosti krvi, porast koncentracije CO2, porast temperature krvi, porast koncentracije 2,3-difosfoglicerata itd. Olakšano otpuštanje kiseonika je karakteristično za tkiva, pogotovo za vreme mišićnog rada. Jedan od faktora koji pomera krivu disocijacije oksihemoglobina ulevo je HbF, kao i pad koncentracije CO2 i sl.

Vrste hemoglobina[uredi - уреди]

Kada je za hemoglobin vezan kiseonik on se naziva oksihemoglobin, a kada je vezan CO2 naziva se karbaminohemoglobin. Postoje i patološki oblici kao npr. karboksihemoglobin (kada ce za njega veže ugljen-monoksid, za koga je afinitet hemoglobina 200 puta veći u odnosu na kiseonik), methemoglobin i sl.

Takođe, postoje poremećaji sinteze globinskog dela hemoglobina, koji izazivaju nastanak hemoliznih anemija, poznatih kao hemoglobinopatije.