Izvorni kod stranice Fosfataza

'''Fosfataza''' je [[enzim]] koji uklanja [[fosfat|fosfatnu grupu]] sa svog [[Supstrat (biohemija)|supstrata]] [[Hidroliza|hidrolizom]] mono[[estar]]a [[fosforna kiselina|fosforne kiseline]] u [[fosfat]]ni [[jon]] i molekul sa slobodnom [[hidroksil]]nom grupom. Ova reakcija je u direktnoj suprotnosti sa reakcijama [[fosforilaza]] i [[kinaza]], koje [[fosforilacija|dodaju fosfatne grupe na njihove supstrate]] koristeći energetske molekule kao što je [[adenozin-trifosfat|ATP]]. Fosfataza prisutna kod mnogih organizama je [[alkalna fosfataza]].

Proteinska fosforilacije je veoma česta i vazna forma reverzibilne proteinske [[Posttranslaciona modifikacija|posttranslacione modifikacije]] (PTM). Smatra se da do 30% svih proteina podleže fosforilacije. Proteinske kinaze (PK) su efektori fosforilacije i katalizuju transfer γ-fosfata sa ATP na specifične aminokiseline na proteinima. Kod sisara postoji nekoliko stotina proteinskih kinaza. One su klasifikovane u distinktne super-familije. Proteini su fosforilisani predominantno na Ser, Thr i Tyr ostacima, što kod sisara sačinjava 86, 12 i 2% fosfoproteoma, respektivno. U kontrastu s tim, protein fosfataze (PP) su primarni efektori defosforilacije i mogu se grupisati u tri glavne klase na osnovu sekvence, strukture i katalitičke funkcije. Najveća PP klasa je familija fosfoproteinskih fosfataza (PPP) u koju se ubrajaju PP1, PP2A, PP2B, PP4, PP5, PP6 i PP7. Familija proteinskih Tyr fosfataza je druga grupa, a aspartat-bazirane proteinske fosfataze su treća.

== Mehanizam ==

Cistidin difosfati (CDP) katalizuju hidrolizu fosfoestarske veze putem fosfo-cistein intermedijara<ref>{{cite journal |author=Barford D |title=Molecular mechanisms of the protein serine/threonine phosphatases |journal=Trends Biochem. Sci. |volume=21 |issue=11 |pages=407–12 |year=1996 |month=November |pmid=8987393 |url=http://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S0968-0004(96)10060-8 |doi=10.1016/S0968-0004(96)10060-8}}</ref>.
[[Slika:PhosphataseMech.svg|mini|300px|Mehanizam defosforilacije tirozin cistidin difosfatom]]

Slobodni [[cistein]]ski [[nukleofil]] formira vezu sa atomom [[fosfor]]a fosfatne grupe, i P-O veza između fosfatne grupe i tirozina se protonuje, bilo prikladno pozicionirananim kiselim [[aminokiselina|aminokiselinskim]] ostatkom (Asp na dijagramu) ili molekulom vode. Fosfo-cisteinski intermedijer se zatim hidrolizuje još jednim molekulom vode, čime se regeneriše [[aktivno mesto]] za sledeću reakciju defosforilacije.

Metalo-fosfataze (npr. PP2C) koordiniraju dva katalitički esencijalna metalna jona u njihovom aktivnom mestu. Identitet tih metalnih jona nije nije dovoljno razjašnjen. Postoji evidencija da oni mogu da biti: [[magnezijum]], [[mangan]], [[gvožđe]], [[cink]], ili njihove kombinacije. Smatra se da hidroksilni jon koji premošćuje dva metalna jona učestvuje u [[nukleofil]]nom napadu na jon [[fosfor]]a.

== Pod-tipovi ==
Fosfataze se mogu podeliti na osnovu njihove supstratne specifičnosti. 
 
{| class="wikitable"
|-
! '''Klasa'''
! '''Primer'''
! '''Supstrat'''
! '''Referenca'''
|-
| [[Tirozin]]-specifične fosfataze
| [[PTP1B]]
| Fosfo-Tirozin
| <ref>{{cite journal |author=Zhang ZY |title=Protein tyrosine phosphatases: structure and function, substrate specificity, and inhibitor development |journal=Annu. Rev. Pharmacol. Toxicol. |volume=42 |pages=209–34 |year=2002 |pmid=11807171 |doi=10.1146/annurev.pharmtox.42.083001.144616 |url=http://arjournals.annualreviews.org/doi/abs/10.1146/annurev.pharmtox.42.083001.144616?url_ver=Z39.88-2003&rfr_id=ori:rid:crossref.org&rfr_dat=cr_pub%3dncbi.nlm.nih.gov |access-date=2014-01-25 |archive-date=2019-12-11 |archive-url=https://web.archive.org/web/20191211143308/http://arjournals.annualreviews.org/doi/abs/10.1146/annurev.pharmtox.42.083001.144616?url_ver=Z39.88-2003&rfr_id=ori:rid:crossref.org&rfr_dat=cr_pub%3dncbi.nlm.nih.gov |dead-url=yes }}</ref>
|-
| [[Serin]]/[[Treonin]] specifične fosfataze
| PP2C ([[PPP2CA]])
| Fosfo-Serin/Treonin
| <ref>{{cite journal |author=Mumby MC, Walter G |title=Protein serine/threonine phosphatases: structure, regulation, and functions in cell growth |journal=Physiol. Rev. |volume=73 |issue=4 |pages=673–99 |year=1993 |month=October |pmid=8415923 |url=http://physrev.physiology.org/cgi/pmidlookup?view=long&pmid=8415923 }}{{Dead link|date=June 2024 |bot=InternetArchiveBot |fix-attempted=yes }}</ref>
|-
| Fosfataze dualne specifičnosti
| VHR, [[DUSP1]] do [[DUSP28]]
| Fosfo-Tirozin/Serin/Treonin
| <ref>{{cite journal |author=Camps M, Nichols A, Arkinstall S |title=Dual specificity phosphatases: a gene family for control of MAP kinase function |journal=FASEB J. |volume=14 |issue=1 |pages=6–16 |year=2000 |month=January |pmid=10627275 |url=http://www.fasebj.org/cgi/pmidlookup?view=long&pmid=10627275}}</ref> 
|-
| [[Histidin]]ske fosfataze
| PHP
| Fosfo-Histidin
| <ref>{{cite journal |author=Bäumer N, Mäurer A, Krieglstein J, Klumpp S |title=Expression of protein histidine phosphatase in ''Escherichia Coli'', purification, and determination of enzyme activity |journal=Methods Mol. Biol. |volume=365 |pages=247–60 |year=2007 |pmid=17200567 |doi=10.1385/1-59745-267-X:247 }}</ref>
|- 
| Lipidne fosfataze
| [[PTEN (gen)|PTEN]]
| Fosfatidil-Inozitol-3,4,5-Trifosfat
| <ref>{{cite journal |doi=10.1042/BST0320343 |author=Maehama T, Okahara F, Kanaho Y |title=The tumour suppressor PTEN: involvement of a tumour suppressor candidate protein in PTEN turnover |journal=Biochem. Soc. Trans. |volume=32 |issue=Pt 2 |pages=343–7 |year=2004 |month=April |pmid=15046605 |url=http://www.biochemsoctrans.org/bst/032/0343/bst0320343.htm }}</ref>
|}

== Literatura ==
{{refbegin|2}}
* {{PriceEnzymology3rd}}
* {{TooneAdvancesInEnzymology}}
* {{Branden ProteinStructure2nd}}
* {{SegelEnzymeKinetics}}
* {{CopelandEvaluationOfEnzymeInhibitors2nd}}
* {{MichalBiochemicalPathways}}
{{refend}}
{{reflist|2}}

== Spoljašnje veze ==
* {{MeshName|Phosphatases}}
{{-}}
{{Esteraze}}

{{Enzimi}}

[[Kategorija:EC 3.1.3]]
[[Kategorija:Struktura proteina]]