Struktura ljudskog SUMO1 proteina bazirana na 1A5R NMR strukturi; osnova proteina je prikazana kao traka; N-terminus je obojen plavo, a C-terminus crveno
Ista struktura sa atomima prikazanim kao sfere prikazuje oblik proteina; ljudski SUMO1, 1A5R
SUMO proteini su slični sa ubikvitinom, i sumoilacijom rukovodi enzimska kaskada koja je analogna sa ubikvitinacijom. Za razliku od ubikvitinacije, SUMO se ne koristi za obeležavanje proteina za degradaciju. Krajnji oblik SUMO proteina se formira kad se zadnje četiri aminokiseline sa C-terminusa odvoje, čime se omogučava formiranje izopeptidne veze između C-terminalnog glicinskog ostatka SUMO proteina i akceptorskog lizina na ciljnom proteinu.
Ulrich HD (Oct 2005). "Mutual interactions between the SUMO and ubiquitin systems: a plea of no contest". Trends Cell Biol.15 (10): 525–532. DOI:10.1016/j.tcb.2005.08.002. PMID16125934.
Peroutka III RJ, Orcutt SJ, Strickler JE, Butt TR (2011). "SUMO fusion technology for enhanced protein expression and purification in prokaryotes and eukaryotes". Methods Mol. Biol: Heterologous gene expression in E. Coli705: 15–30. DOI:10.1007/978-1-61737-967-3_2. PMID21125378.Download PDF