Oksoglutarat dehidrogenaza (sukcinil-transfer)
| Oksoglutarat dehidrogenaza (sukcinil-transfer) | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identifikatori | |||||||||
| EC broj | 1.2.4.2 | ||||||||
| CAS broj | 2604577 | ||||||||
| IntEnz | IntEnz view | ||||||||
| BRENDA | BRENDA entry | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme view | ||||||||
| KEGG | KEGG entry | ||||||||
| MetaCyc | metabolic pathway | ||||||||
| PRIAM | profile | ||||||||
| PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum | ||||||||
| |||||||||
Oksoglutarat dehidrogenaza (sukcinil-transfer) (EC 1.2.4.2, 2-ketoglutaratna dehidrogenaza, 2-oksoglutaratna dehidrogenaza, 2-oksoglutarat:lipoat oksidoreduktaza, 2-oksoglutarat:lipoamid 2-oksidoreduktaza (dekarboksilacija i akceptor-sukcinilacija), alfa-ketoglutaratna dehidrogenaza, dehidrogenaza alfaketoglutarinska kiselina, alfa-ketoglutarinska dehidrogenaza, alfa-oksoglutaratna dehidrogenaza, AKGDH, OGDC, ketoglutarinska dehidrogenaza, oksoglutaratna dekarboksilaza, oksoglutaratna dehidrogenaza, oksoglutaratna dehidrogenaza (lipoamid)) je enzim sa sistematskim imenom 2-oksoglutarat:(dihidrolipoillizin-ostatak sukciniltransferaza)-lipoillizin 2-oksidoreduktaza (dekarboksilacija, akceptor-sukcinilacija).[1][2][3][4] Ovaj enzim katalizuje sledeću hemijsku reakciju
- 2-oksoglutarat + [dihidrolipoillizin-ostatak sukciniltransferaza] lipoillizin [dihidrolipoillizin-ostatak sukciniltransferaza] S-sukcinildihidrolipoillizin + CO2
Ovaj enzim sadrži tiaminski difosfat. On je komponenta multienzimskog kompleksa 2-oksoglutaratna dehidrogenaza u kome su višestruke kopije vezane za osnovu molekula EC 2.3.1.61, dihidrolipoillizinski-ostatak sukciniltransferaza, koji takođe vezuje višestruke kopije enzima [[EC 1.8.1.4], dihidrolipoil dehidrogenaze. Ovaj enzim ne deluje na slobodni lipoamid ili lipoillizin, nego samo na lipoilizinski ostatak u EC 2.3.1.61.
Reference[uredi | uredi kod]
- ↑ Massey, V. (1960). „The composition of the ketoglutarate dehydrogenase complex”. Biochim. Biophys. Acta 38: 447-460. PMID 14422131.
- ↑ Ochoa, S. (1954). „Enzymic mechanisms in the citric acid cycle”. Adv. Enzymol. Relat. Subj. Biochem. 15: 183-270. PMID 13158180.
- ↑ Sanadi, D.R., Littlefield, J.W. and Bock, R.M. (1952). „Studies on α-ketoglutaric oxidase. II. Purification and properties”. J. Biol. Chem. 197: 851-862. PMID 12981117.
- ↑ Perham, R.N. (2000). „Swinging arms and swinging domains in multifunctional enzymes: catalytic machines for multistep reactions”. Annu. Rev. Biochem. 69: 961-1004. PMID 10966480.
Literatura[uredi | uredi kod]
- Nicholas C. Price, Lewis Stevens (1999). Fundamentals of Enzymology: The Cell and Molecular Biology of Catalytic Proteins (Third izd.). USA: Oxford University Press. ISBN 019850229X.
- Eric J. Toone (2006). Advances in Enzymology and Related Areas of Molecular Biology, Protein Evolution (Volume 75 izd.). Wiley-Interscience. ISBN 0471205036.
- Branden C, Tooze J.. Introduction to Protein Structure. New York, NY: Garland Publishing. ISBN: 0-8153-2305-0.
- Irwin H. Segel. Enzyme Kinetics: Behavior and Analysis of Rapid Equilibrium and Steady-State Enzyme Systems (Book 44 izd.). Wiley Classics Library. ISBN 0471303097.
- Robert A. Copeland (2013). Evaluation of Enzyme Inhibitors in Drug Discovery: A Guide for Medicinal Chemists and Pharmacologists (2nd izd.). Wiley-Interscience. ISBN 111848813X.
- Gerhard Michal, Dietmar Schomburg (2012). Biochemical Pathways: An Atlas of Biochemistry and Molecular Biology (2nd izd.). Wiley. ISBN 0470146842.