Konformaciona promena proteina
Konformaciona promena proteina je promena oblika molekula. Proteini su fleksibilni makromolekuli. Prostorni oblici molekula se nazivaju konformacije, a prelaz između njih je konformaciona promena. Makromolekulska konformaciona promena može biti uzrokovana mnogim faktorima kao što su promena temperature, pH, napona, jonske koncentracije, ili vezivanjem liganda.[1]
Eksperimentalne tehnike[uredi | uredi kod]
Mnoge biofizičke tehnike kao što su kristalografija, NMR, i FRET[2] se mogu koristiti da se studiraju makromolekularne konformacione promene. Dualna polarizaciona interferometrija je ekperimentalna tehnika koja omogućava merenje konformacionih promena molekula u stvarnom vremenu u veoma visokoj rezoluciji.
Specifična nelinearna optička tehnika koja se naziva sekundarno-harmoničko generisanje (SHG) je nedavno bila primenjena na studiranje konformacionih promena proteina. U ovom metodu, sekundarni-harmonik-aktivna sonda je stavljena na mesto u kome dolazi do kretanja u proteinu mutagenezom, ili vezivanjem koje nije specifično za lokaciju. Protein je apsorbovan ili specifično imobilisan na površini. Promena u proteinskoj konformaciji proizvodi promenu u neto orijentaciji relativno na površinsku ravan, i stoga promenu intenziteta drugog harmonika. U proteinskom uzorku sa dobro definisanom orijentacijom, ugao nagiba sonde se može kvantitativno odrediti, u realnom prostoru i vremenu. Drugi-harmonik-aktivne neprirodne aminokiseline se takođe mogu koristiti kao sonde.[3]
Vidi još[uredi | uredi kod]
Reference[uredi | uredi kod]
- ↑ Hans Frauenfelder (1989). „New looks at protein motions”. Nature 338: 623-624. DOI:10.1038/338623a0.
- ↑ Daisuke Kajihara, Ryoji Abe, Issei Iijima, Chie Komiyama, Masahiko Sisido, Takahiro Hohsaka (2006). FRET analysis of protein conformational change through position-specific incorporation of fluorescent amino acids. 3. Nature. str. 923-929. DOI:10.1038/nmeth945.
- ↑ „Detection of Protein Conformational Change by Optical Second-Harmonic Generation”. J. Chem. Phys. 125 (7). 2006. DOI:10.1063/1.2218846.[mrtav link]
Literatura[uredi | uredi kod]
- Daisuke Kajihara, Ryoji Abe, Issei Iijima, Chie Komiyama, Masahiko Sisido, Takahiro Hohsaka (2006). FRET analysis of protein conformational change through position-specific incorporation of fluorescent amino acids. 3. Nature. str. 923-929. DOI:10.1038/nmeth945.