Gliceraldehid-3-fosfat dehidrogenaza (NAD(P)+)
Prijeđi na navigaciju
Prijeđi na pretragu
| Gliceraldehid-3-fosfat dehidrogenaza (NAD(P)+) | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identifikatori | |||||||||
| EC broj | 1.2.1.59 | ||||||||
| CAS broj | 39369-25-0 | ||||||||
| IntEnz | IntEnz view | ||||||||
| BRENDA | BRENDA entry | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme view | ||||||||
| KEGG | KEGG entry | ||||||||
| MetaCyc | metabolic pathway | ||||||||
| PRIAM | profile | ||||||||
| PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum | ||||||||
| |||||||||
Gliceraldehid-3-fosfat dehidrogenaza (NAD(P)+) (EC 1.2.1.59, triozofosfatna dehidrogenaza („NAD(P)“), gliceraldehid-3-fosfatna dehidrogenaza (NAD(P)) (fosforilacija)) je enzim sa sistematskim imenom D-gliceraldehid 3-fosfat:NAD(P)+ oksidoreduktaza (fosforilacija).[1][2] Ovaj enzim katalizuje sledeću hemijsku reakciju
- D-gliceraldehid 3-fosfat + fosfat + NAD(P)+ 3-fosfo-D-gliceroil fosfat + NAD(P)H + H+
NAD+ i NADP+ se mogu koristiti kao kofaktori sa sličnom efikasnošću, za razliku od EC 1.2.1.12 gliceraldehid-3-fosfat dehidrogenaze i EC 1.2.1.13 gliceraldehid-3-fosfat dehidrogenaza (NADP+), koje su NAD+ i NADP+ zavisne, respektivno.
Reference[uredi | uredi kod]
- ↑ Valverde, F., Losada, M. and Serrano, A. (1995). „Cloning by functional complementation in E. coli of the gap2 gene of Synechocystis PCC 6803 supports an amphibolic role for cyanobacterial NAD(P)-dependent glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase”. u: P. Mathis. Photosynthesis: From Light to Biosphere. 1. Kluwer Academic Publishers. str. 959-962.
- ↑ Valverde, F., Losada, M. and Serrano, A. (1997). „Functional complementation of an Escherichia coli gap mutant supports an amphibolic role for NAD(P)-dependent glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase of Synechocystis sp. strain PCC 6803”. J. Bacteriol. 179: 4513-4522. PMID 9226260.
Literatura[uredi | uredi kod]
- Nicholas C. Price, Lewis Stevens (1999). Fundamentals of Enzymology: The Cell and Molecular Biology of Catalytic Proteins (Third izd.). USA: Oxford University Press. ISBN 019850229X.
- Eric J. Toone (2006). Advances in Enzymology and Related Areas of Molecular Biology, Protein Evolution (Volume 75 izd.). Wiley-Interscience. ISBN 0471205036.
- Branden C, Tooze J.. Introduction to Protein Structure. New York, NY: Garland Publishing. ISBN: 0-8153-2305-0.
- Irwin H. Segel. Enzyme Kinetics: Behavior and Analysis of Rapid Equilibrium and Steady-State Enzyme Systems (Book 44 izd.). Wiley Classics Library. ISBN 0471303097.
- Robert A. Copeland (2013). Evaluation of Enzyme Inhibitors in Drug Discovery: A Guide for Medicinal Chemists and Pharmacologists (2nd izd.). Wiley-Interscience. ISBN 111848813X.
- Gerhard Michal, Dietmar Schomburg (2012). Biochemical Pathways: An Atlas of Biochemistry and Molecular Biology (2nd izd.). Wiley. ISBN 0470146842.