Fitepsin

Izvor: Wikipedija
Prijeđi na navigaciju Prijeđi na pretragu
Fitepsin
Identifikatori
EC broj 3.4.23.40
CAS broj 219715-98-7
IntEnz IntEnz view
BRENDA BRENDA entry
ExPASy NiceZyme view
KEGG KEGG entry
MetaCyc metabolic pathway
PRIAM profile
PDB RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum

Fitepsin (EC 3.4.23.40, Phytepsin) je enzim.[1][2][3][4] Ovaj enzim katalizuje sledeću hemijsku reakciju

Postoji preferencija za hidrofobne ostatke Phe, Val, Ile, Leu, i Ala u P1 i P1', ali se takođe razlažu -Phe-Asp- i -Asp-Asp- veze u 2S albuminu iz biljnog semena

Ovaj enzim je pristan u zrnima ječma.

Reference[uredi | uredi kod]

  1. Runeberg-Roos, P., Törmäkangas, K. and Östman, A. (1991). „Primary structure of a barley-grain aspartic proteinase. A plant aspartic proteinase resembling mammalian cathepsin D”. Eur. J. Biochem. 202: 1021-1027. PMID 1722454. 
  2. Kervinen, J., Sarkkinen, P., Kalkkinen, N., Mikola, L. and Saarma, M. (1993). „Hydrolytic specificity of the barley grain aspartic proteinase”. Phytochemistry 32: 799-803. PMID 7763475. 
  3. Asakura, T., Watanabe, H., Abe, K. and Arai, S. (1995). „Rice aspartic proteinase, oryzasin, expressed during seed ripening and germination, has a gene organization distinct from those of animal and microbial aspartic proteinases”. Eur. J. Biochem. 232: 77-83. PMID 7556174. 
  4. Kervinen, J., Törmäkangas, K., Runeberg-Roos, P., Guruprasad, K., Blundell, T. and Teeri, T.H. (1995). „Structure and possible function of aspartic proteinases in barley and other plants”. Adv. Exp. Med. Biol. 362: 241-254. PMID 8540324. 

Literatura[uredi | uredi kod]

Spoljašnje veze[uredi | uredi kod]