Bakterijska vanjska membrana

Izvor: Wikipedija
Prijeđi na navigaciju Prijeđi na pretragu
Struktura omotača gram-negativne ćelije
Lipopolisaharidna skupina, srodna LptC-u
Identifikatori
Simbol LptC
Pfam PF06835
Pfam klan CL0259
InterPro IPR010664
Lipopolisaharidna skupina
Identifikatori
Simbol LptE
Pfam PF04390
InterPro IPR007485
TCDB 1.B.42
OPM protein 497
OPM protein 4q35

Bakterijska vanjska membrana nađena je kod gram-negativnih bakterija. Njen sastav se razlikuje od unutrašnje citoplazmatske ćelijske membrane. Između ostalog, vanjski sloj vanjske membrane mnogih gram-negativnih bakterija sadrži kompleks lipopolisaharida čiji lipidni dio djeluje kao endotoksin – i u nekim bakterijama kao što je E. coli povezana je sa ćelijskim peptidoglikanom Braunovog lipoproteina.

U ovom sloju mogu se naćise porini.[1]

Klinički značaj

[uredi | uredi kod]

Ako lipid A, koji je dio LPS, uđe u krvotok izaziva toksične reakcije aktiviranjem TLR 4. Lipid A je vrlo patogen i neimunogen. Međutim, polisaharidna komponenta je vrlo imunogena, ali ne i patogena, uzrokujući agresivni odgovor imunskog sistema. Pogođene osobe će imati visoku temperaturu, ubrzano disanje i nizak krvni pritisak. To može dovesti do endotoksičnog šoka, koje može biti poguban. Bakterijska vanjski membrana je fiziološki premazana kao priključna membrana vanjske membranske vezikule u kulturama, kao i u životinjskim tkivima na sučeljavanju domaćin-patogen, upletenom u translokaciju biohemijskih signala gram-negativnih mikroba na domaćina ili ciljne ćelije.

Biogeneza

[uredi | uredi kod]

Biogeneza vanjske membrane zahtijeva da pojedinačne komponente se pređu od mjesta sinteze do konačnog odredišta izvan unutrašnje membrane, koje prelaze i hidrofilne i hidrofobnne pregrade. Mehanizam i izvor energije koji pokreću taj proces još uvijek nisu u potpunosti objašnjeni. Polovinsko jezgro lipidaA ivljajuće jedivice O antigena sintetiziraju sena citoplazmatskoj površini unutrašnje membrane i posebno se prenosi preko dva nezavisna transportna sistema. Naime, O-antigenski transporter Wzx (RfbX) i ATP vežuća kaseta (ABC) transportera MsbA okreću polovinsko jezgro unutrašnjeg lipida A na vanjski listić unutrašnje membrane.[2][3][4][5][6] Ponavljajuće jedinice O-antigena zatim se polimerizujui u periplazmi pomoću Wzy polimeraze i veće za ligated to jezgro u A-lipidnoj polovini, djelovanjem WaaL ligaze.[7][8]

Mehanizam transporta lipopolisaharida sastoji se od komponenti LptA, LptB, LptC, LptD, LptE. Ovo podržava nalaz da trošenje bilo kojeg od ovih proteina blokira skupove LPS puta i rezultate u vrlo sličnim nedostacima biogeneze vanjske membrane. Osim toga, lokacija barem jednog od ovih pet proteina u svakom ćelijskom odjelu ukazuje na model za organizaciju LPS puta i njegovog uređenja u prostoru.[8]

LptC potreban je za premještanje lipopolisaharida (LPS) iz unutrašnje na vanjsku membranu. LptE formira kompleks sa LptD, koji je uključen u skupinu LPS vanjskog listićain vanjske membrane i bitan je za kompletiranje biogeneze.[8][9][10]

Povezano

[uredi | uredi kod]

Reference

[uredi | uredi kod]
  1. van der Ley P, Heckels JE, Virji M, Hoogerhout P, Poolman JT (September 1991). „Topology of outer membrane porins in pathogenic Neisseria spp”. Infection and immunity 59 (9): 2963–71. PMC 258120. PMID 1652557. 
  2. Feldman MF, Marolda CL, Monteiro MA, Perry MB, Parodi AJ, Valvano MA (December 1999). „The activity of a putative polyisoprenol-linked sugar translocase (Wzx) involved in Escherichia coli O antigen assembly is independent of the chemical structure of the O repeat”. J. Biol. Chem. 274 (49): 35129–38. DOI:10.1074/jbc.274.49.35129. PMID 10574995. 
  3. Liu D, Cole RA, Reeves PR (April 1996). „An O-antigen processing function for Wzx (RfbX): a promising candidate for O-unit flippase”. J. Bacteriol. 178 (7): 2102–7. PMC 177911. PMID 8606190. 
  4. Doerrler WT, Reedy MC, Raetz CR (April 2001). „An Escherichia coli mutant defective in lipid export”. J. Biol. Chem. 276 (15): 11461–4. DOI:10.1074/jbc.C100091200. PMID 11278265. 
  5. Polissi A, Georgopoulos C (June 1996). „Mutational analysis and properties of the msbA gene of Escherichia coli, coding for an essential ABC family transporter”. Mol. Microbiol. 20 (6): 1221–33. DOI:10.1111/j.1365-2958.1996.tb02642.x. PMID 8809774. 
  6. Zhou Z, White KA, Polissi A, Georgopoulos C, Raetz CR (May 1998). „Function of Escherichia coli MsbA, an essential ABC family transporter, in lipid A and phospholipid biosynthesis”. J. Biol. Chem. 273 (20): 12466–75. DOI:10.1074/jbc.273.20.12466. PMID 9575204. 
  7. Raetz CR, Whitfield C (2002). „Lipopolysaccharide endotoxins”. Annu. Rev. Biochem. 71: 635–700. DOI:10.1146/annurev.biochem.71.110601.135414. PMC 2569852. PMID 12045108. 
  8. 8,0 8,1 8,2 Sperandeo P, Lau FK, Carpentieri A, De Castro C, Molinaro A, Deho G, Silhavy TJ, Polissi A (July 2008). „Functional analysis of the protein machinery required for transport of lipopolysaccharide to the outer membrane of Escherichia coli”. J. Bacteriol. 190 (13): 4460–9. DOI:10.1128/JB.00270-08. PMC 2446812. PMID 18424520. 
  9. Wu T, McCandlish AC, Gronenberg LS, Chng SS, Silhavy TJ, Kahne D (2006). „Identification of a protein complex that assembles lipopolysaccharide in the outer membrane of Escherichia coli”. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 103 (31): 11754–9. DOI:10.1073/pnas.0604744103. PMC 1544242. PMID 16861298. 
  10. Bos MP, Tefsen B, Geurtsen J, Tommassen J (2004). „Identification of an outer membrane protein required for the transport of lipopolysaccharide to the bacterial cell surface”. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 101 (25): 9417–22. DOI:10.1073/pnas.0402340101. PMC 438991. PMID 15192148.