Alosternost

Iz Wikipedije, slobodne enciklopedije
Idi na navigaciju Idi na pretragu

Alosternost ili alosterija (stgrč. ἀλλός - allos = oba, obje vrste + στερεός – stereos = tvrd) je pojava promjenljivosti konformacije kvaterne strukture proteina pri vezanju malih supstrata ili liganada. Posebno značajnu ulogu ima u regulaciji enzimske aktivnosti i u vezanju kisika za hemoglobin.[1][2][3]

Vezanje supstrata se odvija na mjestu koje nije specifično aktivno mjesto sasupstrat, a utiče na aktivnost proteina, odnosno enzima.

Alosterni enzimi mogu biti monomerni i multimerni, a mjesta vezanja ne moraju biti na istoj podjedinici. Alosterna regulacija je vezivanje male molekule (alosterni modulator ili alosterni efektor) Može imati:

  • pozitivne efekte koji se ogledaju u aktivaciji enzima,
  • negativne u vidu inhibicije enzima
  • homotropne efekte izaziva sam supstrat, a
  • heterotropni efekti su takvi alosterni fekti koje izazivaju metaboliti koji su strukturno drugačiji od supstrata.

Vidi još[uredi - уреди | uredi kôd]

Literatura[uredi - уреди | uredi kôd]

  1. Petrucci R. H., Harwood W. S., Herring F. G. (2002). General Chemistry, 8th Ed.. New York: Prentice-Hall. ISBN 0-13-014329-4. 
  2. Voet D, Voet J. . (1995). Biochemistry, 2nd Ed.. Wiley, http://www.wiley.com/college/math/chem/cg/sales/voet.html.. 
  3. Alberts B. et al. (2002). Molecular Biology of the Cell, 4th Ed.. Garland Science. ISBN 0-8153-4072-9.