Beta heliks
Beta heliks je proteinska struktura koja se formira vezivanjem paralelnih beta lanaca u heliksni patern sa bilo dva ili tri lica. Struktura je stabilizovana vodoničnim vezama između lanaca, protein-protein interakcijama, i u pojedinim slučajevima vezanim jonima metala. Poznati su levoruki i desnoruki heliksi.
Dvolančani heliksi[uredi | uredi kod]
Najjednostavniji beta heliks sadrži dva sloja beta ravni povezanih glicinom bogatim, šest ostataka dugim petljama koje uvek sadrže aspartat kojim se vezuje jon kalcijuma u petlji. Svaki sloj se sastoji skoro planarne serije paralelnih vodonično vezanih beta lanaca. Dva sloja zajedno formiraju hidrofobno jezgro.
Trolančani heliksi[uredi | uredi kod]
Trolančani beta heliksi formiraju iskrivljene trouglaste oblike prizme u kojima svaka strana sadrži paralelna vodonična vezivanja između lanaca. Jedna od tri ravni koje formiraju ponavljajući strukturni motiv može da bude povijena u odnosu na preostale dve.
Prvi beta-heliks je primećen kod enzima pektatna lijaza, koji sadrži heliks sa sedam zaokreta, dug 34 Å (3.4 nm). Protein šiljka repa P22 faga, koji je komponenta P22 bakteriofaga, ima 13 zaokreta i u svom homotrimeru i dug je 200 Å (20 nm). Njegova unutrašnjost je gusto pakovana, bez centralne pore i sadrži hidrofobne, kao i naektrisane ostatke neutralisane sonim mostovima. Oba proteina, pektatna lijaza i P22, sadrže desnoruke helikse. Levoruka verzija je prisutna u enzimima kao što su UDP-N-acetilglukozamin aciltransferaza i arhejska ugljena anhidraza.[1] Primeri drugih proteina sa beta heliksima su antifrizni proteini iz bube Tenebrio molitor (desnoruku)[2] i iz crva smreke, Choristoneura fumiferana (levoruki),[3] kod kojih se regularno raspoređeni treonini na β-heliksima vezuju za površinu kristala leda i inhibiraju njihov rast.
Četvorolančani heliksi[uredi | uredi kod]
Članovi familije peptapeptidnih ponavljanja poseduju četvorougaone beta heliksne strukture.[4]
Reference[uredi | uredi kod]
- ↑ Kisker C, Schindelin H, Alber BE, Ferry JG, Rees DC (May 1996). „A left-hand beta-helix revealed by the crystal structure of a carbonic anhydrase from the archaeon Methanosarcina thermophila”. EMBO J. 15 (10): 2323–30. PMC 450161. PMID 8665839.
- ↑ Liou YC, Tocilj A, Davies PL, Jia Z (July 2000). „Mimicry of ice structure by surface hydroxyls and water of a beta-helix antifreeze protein”. Nature 406 (6793): 322–4. DOI:10.1038/35018604. PMID 10917536.
- ↑ Leinala EK, Davies PL, Jia Z (May 2002). „Crystal structure of beta-helical antifreeze protein points to a general ice binding model”. Structure 10 (5): 619–27. PMID 12015145.
- ↑ Vetting MW, Hegde SS, Fajardo JE, et al. (January 2006). „Pentapeptide repeat proteins”. Biochemistry 45 (1): 1–10. DOI:10.1021/bi052130w. PMC 2566302. PMID 16388575.
Literatura[uredi | uredi kod]
- Branden C, Tooze J. (1999). Introduction to Protein Structure 2nd ed. Garland Publishing: New York, NY. pp 84-6.
- Dicker IB and Seetharam S. (1992) "What is known about the structure and function of the Escherichia coli protein FirA?" Mol. Microbiol., 6, 817-823.
- Raetz CRH and Roderick SL. (1995) "A Left-Handed Parallel β Helix in the Structure of UDP-N-Acetylglucosamine Acyltransferase", Science, 270, 997-1000. (Left-handed)
- Steinbacher S, Seckler R, Miller S, Steipe B, Huber R and Reinemer P. (1994) "Crystal structure of P22 tailspike protein: interdigitated subunits in a thermostable trimer", Science, 265, 383-386. (Right-handed)
- Vaara M. (1992) "Eight bacterial proteins, including UDP-N-acetylglucosamine acyltransferase (LpxA) and three other transferases of Escherichia coli, consist of a six-residue periodicity theme", FEMS Microbiol. Lett, 97, 249-254.
- Yoder MD, Keen NT and Jurnak F. (1993) "New domain motif:the structure of pectate lyase C, a secreted plant virulence factor", Science, 260, 1503-1507. (Right-handed)