C2 domen

Izvor: Wikipedia
C2 domen
C2dom.png
C2-domen C.absonum α-toksina (1OLP). β-lanci su prikazani žuto. Koordinisani joni kalcijuma su ljubičasti
Identifikatori
Simbol C2
Pfam PF00168
InterPro IPR000008
SMART C2
PROSITE PDOC00380
SCOP 1qas
Superfamilija 1qas
OPM protein 47
OPM protein 1ugk
CDD cd00030
Fosfoinozitid 3-kinaza C2
PDB 1e8x EBI.jpg
Struktura fosfoinozitid 3-kinaze.[1]
Identifikatori
Simbol PI3K_C2
Pfam PF00792
InterPro IPR002420
SMART PI3K_C2
PROSITE PDOC50004
SCOP 1e8x
Superfamilija 1e8x
CDD cd08380

C2 domen je proteinski strukturni domen koji učestvuje u sortiranju proteina do ćelijskih membrana. On je beta-sendvič koji se sastoji od osam β-ravni, koje su koordinirane sa dva do tri jona kalcijuma. Oni se vezuju u šupljinu formiranu prvom i krajnjom petljom domena, na membranskom interfejsu.

Sprezanje sa drugim domnima[uredi - уреди]

C2 domeni se često nalaze spregnuti sa enzimskim domenima; na primer, C2 domen u PTEN, dovodi fosfatazni domen u kontakt sa membranom gde on može defosforiliše svoj supstrat, fosfatidilinozitol (3,4,5)-trisfosfat (PIP3), bez odvajanja od membrane - koje bi bilo energetski veoma skupo. Osim toga, fosfatidilinozitol 3-kinaza (PI3-kinaza), enzim koji fosforiliše fosfoinozitide na 3-hidroksilnoj grupi inozitolnog prstena, takođe koristi C2 domen da se veže za membranu (e.g. PDB2|1e8w).

C2 domeni su takođe prisutni u klostridijalnim alfa toksinima, gde se oni koriste za dovođenje katalitičkog fosfolipaznog domena u kontakt sa ćelijskom membranom, čime daju toksičnu aktivnost proteinu. To je jedini poznati primer C2 domena kod prokariota.

Ljudski proteini koji sadrže C2 domen[uredi - уреди]

ABR; BAIAP3; BCR; C2CD2; C2CD3; CADPS; CADPS2; CAPN5; CAPN6; CC2D1A; CC2D1B; CPNE1; CPNE2; CPNE3; CPNE4; CPNE5; CPNE6; CPNE7; CPNE8; CPNE9; DAB2IP; DOC2A; DOC2B; DYSF; ESYT1; ESYT3; FAM62A; FAM62B; FAM62C; FER1L3; FER1L5; HECW1; HECW2; ITCH; ITSN1; ITSN2; MCTP1; MCTP2; MTAC2D1; NEDD4; NEDD4L; NEDL1; OTOF; PCLO; PIK3C2A; PIK3C2B; PIK3C2G; PLA2G4A; PLA2G4B; PLA2G4D; PLA2G4E; PLA2G4F; PLCB1; PLCB2; PLCB3; PLCB4; PLCD1; PLCD3; PLCD4; PLCE1; PLCG1; PLCG2; PLCH1; PLCH2; PLCL1; PLCL2; PLCZ1; PRF1; PRKCA; PRKCB1; PRKCE; PRKCG; PRKCH; RAB11FIP1; RAB11FIP2; RAB11FIP5; RASA1; RASA2; RASA3; RASA4; RASAL1; RASAL2; RGS3; RIMS1; RIMS2; RIMS3; RIMS4; RPGRIP1; RPGRIP1L; RPH3A; SGA72M; SMURF1; SMURF2; SYNGAP1; SYT1; SYT10; SYT11; SYT12; SYT13; SYT14; SYT14L; SYT15; SYT16; SYT17; SYT2; SYT3; SYT4; SYT5; SYT6; SYT7; SYT8; SYT9; SYTL1; SYTL2; SYTL3; SYTL4; SYTL5; TOLLIP; UNC13A; UNC13B; UNC13C; UNC13D; WWC2; WWP1; WWP2;

Reference[uredi - уреди]

  1. Walker EH, Pacold ME, Perisic O et al. (October 2000). "Structural determinants of phosphoinositide 3-kinase inhibition by wortmannin, LY294002, quercetin, myricetin, and staurosporine". Mol. Cell 6 (4): 909–19. doi:10.1016/S1097-2765(05)00089-4. PMID 11090628. 

Spoljašnje veze[uredi - уреди]